¡Os presento el esquema general del tema 5! Tiene como título: "LAS PROTEÍNAS"

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¿Qué son las proteínas?

Las proteínas son biomoléculas orgánicas que están formadas por subunidades denominadas aminoácidos.

¿Qué son los aminoácidos?

Son unas moléculas de bajo peso molecular que están formadas por C, H, O y N. Presentan un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y un radical (-R) unidos a un carbono, denominado carbono α, mediante enlaces covalentes. 

Son sólidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros, tiene un punto de fusión elevado y tienen actividad óptica.

Existen 20 tipos de aminoácidos proteicos y 150 no proteicos.

CLASIFICACIÓN

Segun su polaridad, estos se pueden clasificar en:

• Hidrófobos (apolares): Alanina.

• Hidrofílicos (polares): Serina. 

• Ácidos: Ácido glutámico.

• Básicos: Lisina.

PROPIEDADES​

1. Forman iones dipolares, los cuales tiene el mismo número de cargas positivas y negativas. El pH al que se forman los iones dipolares se le denomina punto isoeléctrico.

2. El ión dipolar puede comportarse como ácido o como base, lo que le permite regular el pH. A esto se le llama que tienen un carácter anfipático.

3. Poseen un elevado punto de fusión.

4. Pueden ser D o L dependiendo de la orientación del grupo amino. Todos los aminoácidos proteicos presentan la forma L.

5. Tiene actividad óptica, es decir, pueden desviar la luz polarizada hacia la derecha o hacia la izquierda. Si la desvía hacia la derecha es dextrógiro y si la desvía hacia la izquierda es levógiro.

ENLACE PEPTÍDICO

Los aminoácidos pueden unirse a otros mediante un enlace denominado enlace peptídico. Este enlace se da entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro aminoácido. Por ello. se pierde una molécula de agua.

Debido a este enlace, un grupo amino de uno de los aminoácidos queda en el extremo del compuesto formado, con lo cual, a este se le llama N-terminal. Por otro lado, en el otro aminoácido, queda en el extremo un grupo carboxilo en el extremo, pues a este se le denomina C-terminal.

PROPIEDADES DEL ENLACE

Es u enlace covalente más corto que la mayor parte de los enlaces C-N.

Es un enlace rígido, lo cual no permite girar libremente.

Se encuentra en un plano.

Los únicos enlaces que pueden girar son los que se unen al C de los aminoácidos. 

Según el número de aminoacoidos que se unan:

• Dipéptidos: 2 aminoácidos.

• Tripéptidos: 3 aminoácidos.

• Oligopéptidos: -10 aminoácidos.

• Polipéptidos: +10 aminoácidos.

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ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS

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Las proteínas tienen cuatro niveles de organización:

1. Estructura primaria.

Esta estructura es la secuencia lineal de aminoácidos que componen las proteínas​. Está presente en todas las proteínas.

Tiene una disposición en zigzag debido al enlace peptídico y las cadenas radicales se disponen alternativamente hacia arriba y hacia abajo porque los aminoácidos rotan sobre los carbonos alfa.

 

 

 

 

 

2.​ Estructura secundaria.

Proviene de la estructura primaria. Esta estructura es aquella en la que la estructura primaria gira sobre sí misma.

Dependiendo de los aminoácidos, de las condiciones de tensión y temperatura y del nº de puentes de hidrógeno, esta puede formar 3 tipos de estructuras:

• α- hélice: La estructura primaria se enrolla hacia la derecha en espiral sobre sí misma y se mantiene estable gracias a los enlaces de puente de hidrógeno intracatenarios (dentro de cadena) formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido.

Todos los grupos -C=O se orientan hacia el mismo lado mientras que los grupos -NH se orientan hacia el contrario. Ejemplo: α-queratina.

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• Corformación β: La estructura primaria se dispone en zigzag sobre sí misma y se asocian entre sí mediante enlaces intercatenarios (entre cadenas).

Las cadenas pueden unirse de forma paralela o de forma antiparalela, la cual es algo más compacta y más frecuente.​ Ejemplo: β-queratina.

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• Hélice de colágeno: estructura formada por prolina y hidroxiprolina. Esta se enrolla de forma levógira y en más larga que la α-hélice. Ejemplo: colágeno.

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3. Estructura terciaria.​

Es la que adopta la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma.

Se mantiene gracias a uniones entre los -R de aminoácidos. Estas pueden ser:

• Enlaces de hidrógeno.

• Atracciones electrostáticas.

• Atracciones hidrofóbicas.

• Enlaces Van der Waals.

• Puentes disulfuro entre grupos triol (-SH) de dos cisteínas.

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Aquellas proteínas con estructura terciaria presentan tramos rectos con estructura secundaria del tipo α-hélice o de conformación β, mientras que las zonas de “giros” (codos) no tiene estructura secundaria.

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Según la estructura terciaria se pueden diferenciar 2 tipos de proteínas: globulares y fibrosas o filamentosas.

• Globulares:

Las cadenas peptídicas se enrollan sobre sí mismas de modo muy compacto, dando lugar a moléculas casi esféricas.​

Son solubles en agua ya que los radicales polares se sitúan hacia el exterior y los radicales apolares hacia el interior. Tienen función enzimática, transportadora, hormonal, defensiva... Ejemplo: mioglobulina.

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Algunas combinaciones de las estructuras α-hélice y de conformación β repetidas en una proteína son muy estables, lo que explica que aparezcan en distintas proteínas. A estas combinaciones se les denomina dominios estructurales.

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• Fibrosas:

Sus cadenas peptídicas forman moléculas alargadas e insolubles en agua por las cadenas R hidrófobas. Desempeñan, principalmente, funciones estructurales.​

Ejemplo: α-queratina o el colágeno.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

4.Estructura cuaternaria. 

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Es la que presentan las proteínas constituidas por dos o más cadenas polipéptidicas con estructura terciaria, iguales o no, unidas entre sí por enlaces débiles y, en ocasiones, por enlaces covalentes del tipo disulfuro. Cada una de estas cadenas polipéptidicas recibe el nombre de protómero.

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Dependiendo del número de protómeros que se unan, se denominan:

• Dímeros: insulina.

• Trímeros: colágeno

• Tetrámeros: hemoglobina.

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CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

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• Holoproteínas: Solo formada por aminoácidos.

- Proteínas fibrosas o filamentosas.

- Proteínas globulares

• Heteroproteínas: Además de aminoácidos presenta otras moléculas.

- Cromoproteínas

- Nucleoproteínas

- Glucoproteínas

- Fosfoproteínas

- Lipoproteínas

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1. Holoproteínas.

Compuestas únicamente por aminoácidos.

 

-Proteínas fibrosas o filamentosas.

Poseen estructuras más simples, son insolubles en agua, y poseen funciones estructurales o protectoras. Se encuentran en animales.

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• Colágeno: Pertenece al tejido conectivo. Es un componente muy importante en la matriz extracelular de la piel, cartílago, tendones, huesos y córnea. Da resistencia al estiramiento.

 

• Miosina: proteína fibrosa implicada en la contracción muscular.

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-Proteínas globulares. Son más complejas, solubles en agua o disolventes polares y son las principales responsables de la actividad biológica de la célula. Destacan:  

• Actina: responsable de la contracción muscular.  

• Albúminas: Función de transporte o de reserva de aminoácidos.

- Ovoalbúmina: Clara del huevo.

- Lactoalbúmina: Leche

- Seroalbúmina: Suero sanguíneo.  

• Globulinas: Solubles en disoluciones salinas.

- Lactoglobulina: Leche.

- Ovoglobulina: Huevo.

- Inmunoglobulinas: Forman los anticuerpos.

• Histonas: Carácter básico, asociadas al ADN de las células excepto en los espermatozoides.

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2. Heteroproteínas.

Presentan una porción no proteica denominada grupo prostético.

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• Cromoproteínas: su grupo prostético es un pigmento. Transportan oxígeno por la sangre.

- Porfirínicas:

El grupo prostético es una porfirina. Ejemplo: Hemoglobina y mioglobina (transporta O2 en músculos), cuyo grupo prostético es el grupo hemo, el cual lleva un catión ferroso (Fe +2).

 

- No porfirínicas:

Tienen un grupo prostético diferente a la porfirina. 

 

• Nucleoproteínas: El grupo prostético es un ácido nucleico. Intervienen en el mantenimiento de la estructura del ADN, transporte del núcleo al citoplasma o protegen del ataque de nucleasas. Ejemplo: Histonas.  Glucoproteínas: El grupo prostético es un glúcido. Ejemplo: Glucoproteínas sanguíneas, como inmunoglobulinas y fibrinógeno. 

• Fosfoproteínas: El grupo prostético es el ácido fosfórico. Ejemplo: Caseína (leche), vitelina (yema del huevo).

• Lipoproteínas: El grupo prostético es un lípido. Algunas forman parte de las membranas celulares. Otras están presentes en el plasma sanguíneo, transportando lípidos insolubles entre el intestino delgado, hígado y tejido adiposo, como el colesterol y los triglicéridos.

 

- LDL (lipoproteínas de densidad baja). Conocido como el colesterol "malo" ya que transporta colesterol y fosfolípidos desde el hígado hasta los tejidos para formar membranas celulares. 

- HDL (lipoproteínas de densidad elevada). Conocido como el colesterol "bueno" ya que transportan el colesterol retirado de las paredes arteriales al hígado.

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PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

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1. Solubilidad.

Dependiendo de si las cadenas peptídicas contienen aminoácidos con radicales -R polares o no, las proteínas son solubles o no en cada caso. Si los radocales -R son polares, estos establecen enlaces de hidrógeno con el agua y recubren la proteína con una envoltura acuosa, lo que no permite que se una a otras proteínas. En general, las proteínas fibrosas son insolubles en agua.

 

2. Desnaturalización.

La desnaturalización es una propiedad de las proteínas que consiste en que los enlaces que mantienen a la proteína se rompen debido a algunos factores como el cambio de Ph, la temperatura, la polaridad del disolvente o sustancia desnaturalizantes como la urea. Sin embargo, se mantienen, los enlaces covalentes peptídicos de la estructura primaria. Además, la desnaturalización puede ser reversible, es decir, puede volver a su estado normal y recuperar su actividad biológica.

Si la proteína se desnaturaliza, esta pierde toda su actividad biológica, y con ello, alunas de sus funciones:

 

Cuando una proteína se desnaturaliza, generalmente adopta una conformación filamentosa y precipita. Esto se debe a que la capa de moléculas de agua ya no recubre totalmente las moléculas proteicas, entonces estas tienden a unirse. Las proteínas desnaturalizadas no pueden realizar funciones de tipo enzimático, transportador u hormonal.

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3. Especificidad.

Una propiedad que caracteriza a las proteínas ya que esta es específica en cada organismo o dependiendo de su función:

-Según la especie: existen proteínas propias para cada especie. Estas, aunque realicen la misma función, tienen una composición y estructura similar a las de otra especie, pero nunca exactamente iguales. A estas proteínas se les denomina proteínas homólogas.

-De función: dependiendo de cómo se encuentren los aminoácidos de una proteína, esta puede tener una función diferente, ya que esta forma de organizarse, condiciona a la estructura cuaternaria que es la responsable de la función específica de las proteínas.

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4. Capacidad amortiguadora.

Debido al comportamiento anfótero pueden comportarse como ácidos o como bases, liberando o retirando H+ del medio.

 

 

FUNCIONES DE PROTEÍNAS

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1. Reserva: almacenan aminoácidos para usarlos como nutrientes. Ejemplo: ovoalbúmina.

2. Transporte: se unen a otras sustancias y la transportan por un medio acuoso. Ejemplo: Hemoglobina.

3. Contráctil: algunas como la miosina y actina, facilitan la contracción muscular gracias a su estructura filamentosa.

4. Defensiva: algunas actuan en la defensa del organismo. Como las inmunoglobulinas.

5. Trasducción: la célula produce una respuesta de una señal gracias a que las proteínas de la membrana plasmática son capaces de detectar señales,

6. Hormonal: actúan como hormonas regulando el metabolismo y reproducción. Como la insulina o el glucagón que regulan el nivel de glucosa en sangre.

7. Estructural: algunas forman parte de estructura como las histonas, que forman parte de la estructura de los cromosomas.

8. Enzimática: actúan como catalizadores que ayudan en las reacciones bioquímicas. Como las hidrolasas, las lipasas... 

9. Homeostática: Mantiene el pH del medio interno gracias a su capacidad amortiguadora. Como la trombina, el fibrinógeno... 

10. Reconocimiento de señales: son capaces de detectar señales ya que algunas se situan en la parte externa de la membrana celular. Por ejemplo, los neurotransmisores los anticuerpos...